核心链霉亲和素在毕赤酵母中的表达及纯化

訾静; 张月娟; 万一

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核心链霉亲和素在毕赤酵母中的表达及纯化

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目的构建核心链霉亲和素(core-streptavidin,CSA)酵母表达载体,表达、纯化CSA蛋白,并测定其活性。方法通过基因操作获得天然SA的核心活性区域基因片段,克隆至酵母表达载体p PIC9K,重组表达质粒p PIC9K-CSA经电击转化至毕赤酵母KM71感受态细胞中,甲醇诱导表达CSA蛋白。利用硫酸铵沉淀、2-亚氨基生物素琼脂糖凝胶亲和层析法纯化CSA蛋白,紫外光谱测定法检测CSA蛋白与生物素的结合活性。结果构建的CSA基因工程菌能有效表达目的蛋白,经硫酸铵沉淀、亲和层析两步法纯化后得到纯度约95%的CSA重组蛋白,其具有与生物素结合的活性,活性为13.6 U/mg。结论利用毕赤酵母表达系统能够有效分泌表达CSA蛋白,该重组蛋白具有良好的生物学活性,为CSA发酵产品的大规模纯化提供了依据。

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来源
《中国生物制品学杂志》 |2018年第5期|485-488|共4页
作者
訾静; 张月娟; 万一;
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作者单位

陕西省微生物研究所分子生物学研究中心;

陕西西安710043;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类基因的表达;
关键词
核心链霉亲和素; 毕赤酵母; 表达; 纯化; 活性;

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